鈴木宏昌
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略歴
- 2003年 北里大学薬学部卒業
- 2009年 慶應義塾大学大学院医学研究科博士課程修了 博士(医学)
- 2012年 365体育_足球比分网￥投注直播官网薬理学講座 助教
- 2018年 365体育_足球比分网￥投注直播官网薬理学分野 講師
- 2024年 365体育_足球比分网￥投注直播官网薬理学分野 准教授
所属学会
日本薬理学会、日本神経科学学会
研究テーマ
筋萎縮性側索硬化症および前頭側頭型認知症の発症メカニズムの解析
公的研究費
- 2024?2026年度 科学研究費補助金基盤研究C「Paraspeckle形成異常に着目した新規ALS治療戦略の確立」
- 2021?2023年度 科学研究費補助金基盤研究C「TDP-43発現亢進を標的とした筋萎縮性側索硬化症の新たな治療戦略の構築」
- 2018?2020年度 科学研究費補助金基盤研究C「リボソーム機能異常に着目したALS/FTLDの新規発症メカニズムの解明」
- 2013?2015年度 科学研究費補助金基盤研究C「TDP-43およびFUS関連筋萎縮性側索硬化症の病態メカニズムの解明」
- 2012年度 日本学術振興会特別研究員奨励費（PD）「TDP－43関連神経変性疾患の病態メカニズムの解明」
- 2010?2011年度 科学研究費補助金若手研究B「小胞体ストレスを介した運動神経細胞変性機構の解析」
- 2007?2008年度 日本学術振興会特別研究員奨励費（DC2）「神経細胞死抑制因子ADNFの受容体の同定および細胞死抑制機構の解析」
- 2006?2007年度 科学研究費補助金若手研究B「神経細胞死抑制因子ADNFの受容体の同定」
その他の助成金
- 2024年度 大樹生命厚生財団医学研究助成
- 2023年度 日本ALS協会 ALS基金研究奨励金
- 2022年度 武田科学振興財団 医学系研究継続助成
- 2021年度 日本ALS協会 ALS基金研究奨励金
- 2019年度 武田科学振興財団 医学系研究助成
- 2019年度 横山臨床薬理研究助成基金 一般研究助成
- 2016年度 先進医薬研究振興財団 精神薬療分野 若手研究者助成
- 2015年度 日本ALS協会 ALS基金研究奨励金
- 2013年度 学術研究振興資金 若手研究者奨励金
- 2009年度 公益信託「生命の彩」 ALS研究助成基金
代表論文
-
鈴木 宏昌, 金蔵孝介（2024）
神経変性疾患と細胞死, 実験医学別冊 もっとよくわかる！シリーズ もっとよくわかる！細胞死 (羊土社), 206-215頁 -
鈴木 宏昌（2022）
クライオ電顕解析でみつかった新規アミロイドTMEM106Bの役割, 医学のあゆみ, 283巻13号1138-1143頁 -
Suzuki H (Corresponding author), Matsuoka M. (2021)
Proline-arginine poly-dipeptide encoded by the C9orf72 repeat expansion inhibits adenosine deaminase acting on RNA. Journal of Neurochemistry, vol. 158, pp753-765 -
Suzuki H, Shibagaki Y, Hattori S, Matsuoka M. (2019)
C9-ALS/FTD-linked proline-arginine dipeptide repeat protein associates with paraspeckle components and increases paraspeckle formation. Cell Death & Disease, 10:746 -
Suzuki H, Shibagaki Y, Hattori S, Matsuoka M. (2018)
The proline-arginine repeat protein linked to C9-ALS/FTD causes neuronal toxicity by inhibiting the DEAD-box RNA helicase-mediated ribosome biogenesis. Cell Death & Disease, 9:975 -
Suzuki H, Matsuoka M. (2017)
hnRNPA1 autoregulates its own mRNA expression to remain non-cytotoxic. Molecular and Cellular Biochemistry, vol. 427, pp123-131 -
Suzuki H, Matsuoka M. (2016)
The lysosomal trafficking transmembrane protein 106B is linked to cell death. Journal of Biological Chemistry, vol. 291, pp21448-21460 -
Suzuki H, Shibagaki Y, Hattori S, Matsuoka M. (2015)
Nuclear TDP-43 causes neuronal toxicity by escaping from the inhibitory regulation by hnRNPs. Human Molecular Genetics, vol. 24, pp1513-1527 -
Suzuki H, Matsuoka M. (2015)
Overexpression of nuclear FUS induces neuronal cell death. Neuroscience, vol. 287, pp113-124 -
Suzuki H, Matsuoka M. (2013)
The JNK/c-Jun signaling axis contributes to the TDP-43-induced cell death. Molecular and Cellular Biochemistry, vol. 372, pp241-248 -
Suzuki H, Matsuoka M. (2012)
TDP-43 toxicity is mediated by the unfolded protein response-unrelated induction of C/EBP homologous protein expression. Journal of Neuroscience Research, vol. 90, pp641-647 -
Lee K, Suzuki H (Co-first author), Aiso S, Matsuoka M. (2012)
Overexpression of TDP-43 causes partially p53-dependent G2/M arrest and p53-independent cell death in HeLa cells. Neuroscience Letters, vol. 506, pp271-276 -
Suzuki H, Matsuoka M. (2011)
Amyotrophic lateral sclerosis-linked mutant VAPB enhances TDP-43-induced motor neuronal toxicity. Journal of Neurochemistry, vol. 119, pp1099-1107 -
Suzuki H, Lee K, Matsuoka M. (2011)
TDP-43-induced death is associated with altered regulation of BIM and Bcl-xL and attenuated by caspase-mediated TDP-43 cleavage. Journal of Biological Chemistry, vol. 286, pp13171-13183 -
Suzuki H, Kanekura K, Levine TP, Kohno K, Olkkonen VM, Aiso S, Matsuoka M. (2009)
ALS-linked P56S-VAPB, an aggregated loss-of-function mutant of VAPB, predisposes motor neurons to ER stress-related death by inducing aggregation of co-expressed wild-type VAPB. Journal of Neurochemistry, vol. 108, pp973-985 -
Suzuki H, Kurita M, Mizumoto K, Moriyama M, Aiso S, Nishimoto I, Matsuoka M. (2005)
The ARF tumor suppressor inhibits BCL6-mediated transcriptional repression. Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 326, pp242-248 -
Suzuki H, Kurita M, Mizumoto K, Nishimoto I, Ogata E, Matsuoka M. (2003)
p19ARF-induced p53-independent apoptosis largely occurs through BAX. Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 312, pp1273-1277
